El ADN es, b\u00e1sicamente, el sistema de almacenamiento de informaci\u00f3n de la vida. Su famosa estructura de doble h\u00e9lice consta de dos cadenas formadas por cuatro bases qu\u00edmicas: adenina (A), citosina (C), guanina (G) y timina (T). Estos cuatro componentes conforman el material gen\u00e9tico de todos los seres vivos.<\/p>\n\n\n\n
Sin embargo, no se pueden combinar al azar. Se emparejan seg\u00fan reglas espec\u00edficas: A con T y C con G. Esto significa que la secuencia de cada hebra contendr\u00e1 la informaci\u00f3n necesaria para construir la otra.<\/p>\n\n\n\n
Cuando una c\u00e9lula replica el ADN, separa las dos hebras como si fuera una cremallera, y cada hebra individual act\u00faa como plantilla para construir la nueva hebra que la rodea. Por ejemplo, una hebra cuya secuencia es AGCT requerir\u00e1, obviamente, la secuencia TCGA.<\/p>\n\n\n\n
En algunos casos, unas enzimas llamadas transcriptasas inversas pueden sintetizar ADN utilizando ARN como plantilla; este es un recurso que emplean, por ejemplo, los retrovirus. En cualquier caso, un \u00e1cido nucleico interviene en el proceso. Ah\u00ed es donde las bacterias se comportan de forma un tanto extra\u00f1a, seg\u00fan descubrieron Sternberg y sus colegas. Se sabe que estos organismos utilizan un sistema llamado transcriptasas inversas asociadas a la defensa (DRT, por sus siglas en ingl\u00e9s) como parte de su respuesta inmunitaria contra los virus, pero no estaba claro c\u00f3mo funcionaba realmente este sistema.<\/p>\n\n\n\n
Sternberg y sus colegas estudiaron uno de estos sistemas, llamado DRT3, en\u00a0Escherichia coli<\/a><\/em>, utilizando una serie de experimentos para averiguar qu\u00e9 hac\u00edan sus dos transcriptasas inversas. Al examinar la estructura de una de esas enzimas, la DRT3b, mediante microscop\u00eda crioelectr\u00f3nica, encontraron algo que no esperaban.<\/p>\n\n\n\n “Sab\u00edamos, gracias a nuestros experimentos, que DRT3b pod\u00eda crear esta secuencia de ADN repetitiva tan espec\u00edfica sin el ARN que requiere la otra transcriptasa inversa. Pero no sab\u00edamos c\u00f3mo lo hac\u00eda”, dijo Sternberg.<\/p>\n\n\n\n “El verdadero momento de revelaci\u00f3n lleg\u00f3 con los experimentos bioqu\u00edmicos y la estructura obtenida mediante criomicroscop\u00eda electr\u00f3nica. Hiroshi Nishimasu y su equipo pudieron observar el producto de ADN dentro de la enzima, y \u200b\u200bla estructura situ\u00f3 estos dos amino\u00e1cidos en las posiciones exactas para explicar la secuencia alternada”.<\/p>\n\n\n\n “Eso sugiri\u00f3 de inmediato una posibilidad bastante descabellada: la propia prote\u00edna estaba determinando la secuencia”.<\/p>\n\n\n\n Sin embargo, la estructura por s\u00ed sola no bastaba para demostrarlo. Por lo tanto, los investigadores modificaron los dos amino\u00e1cidos que sospechaban que eran los responsables de especificar la secuencia. Cuando esto ocurri\u00f3, tanto la s\u00edntesis de ADN como la defensa antiviral de la bacteria se vieron afectadas, lo que confirm\u00f3 que los amino\u00e1cidos eran fundamentales para el proceso.<\/p>\n\n\n\n Lo m\u00e1s sorprendente es que DRT3b lo hac\u00eda sin ning\u00fan tipo de plantilla de \u00e1cido nucleico. En cambio, los dos amino\u00e1cidos situados junto al sitio activo de la enzima actuaban como plantilla: uno favorec\u00eda la incorporaci\u00f3n de A y el otro la de C.<\/p>\n\n\n\n El resultado es una cadena de ADN extraordinariamente simple, que consiste en la secuencia repetitiva CACACA.<\/p>\n\n\n\n “En un sentido muy literal, la informaci\u00f3n contenida en la secuencia de amino\u00e1cidos de la prote\u00edna se traduce en una secuencia de ADN”, explic\u00f3 Sternberg. “Se trata de un flujo de informaci\u00f3n biol\u00f3gica muy diferente al que solemos concebir”.<\/p>\n\n\n\n Pero eso es solo la mitad de lo que hace DRT3. La cadena de ADN generada por la prote\u00edna DRT3b es solo una de las dos cadenas producidas por el sistema. Una segunda transcriptasa inversa, DRT3a, sintetiza de forma independiente otra cadena repetitiva de ADN, pero esta vez de la manera m\u00e1s convencional, utilizando ARN como plantilla.<\/p>\n\n\n\n Las dos hebras son complementarias. Una vez formadas, se encuentran espont\u00e1neamente y se emparejan, formando la conocida doble h\u00e9lice del ADN de doble cadena.<\/p>\n\n\n\n Esto tambi\u00e9n va al rev\u00e9s de la forma habitual de hacer las cosas. Normalmente, las dos hebras de ADN no se sintetizan de forma independiente: una hebra existente sirve de plantilla para su nueva compa\u00f1era.<\/p>\n\n\n\n En este caso, ninguna de las hebras reci\u00e9n formadas proporciona las instrucciones para la otra. Una obtiene su informaci\u00f3n de secuencia del ARN, la otra de la prote\u00edna, y solo despu\u00e9s se unen.<\/p>\n\n\n\n “Otro aspecto del estudio que me resulta especialmente fascinante es que desaf\u00eda la imagen habitual de c\u00f3mo se forma el ADN de doble cadena”, dijo Sternberg.<\/p>\n\n\n\n Normalmente, pensamos que una hebra contiene la informaci\u00f3n necesaria para sintetizar la otra. En este caso, las dos hebras se sintetizan de forma independiente, utilizando dos tipos de plantillas completamente diferentes (ARN para una y prote\u00edna para la otra), y solo despu\u00e9s se unen para formar una doble h\u00e9lice.<\/p>\n\n\n\n “Para m\u00ed, ese es un ejemplo bastante notable de lo ingeniosa que puede ser la evoluci\u00f3n con componentes moleculares muy familiares”.<\/p>\n\n\n\n Pero DRT3 no realiza este elaborado truco molecular solo para presumir. Es un sistema de defensa, y el extra\u00f1o ADN parece actuar como una especie de trampa para los virus invasores. En condiciones normales, una enzima llamada RecBCD<\/a> destruye continuamente el ADN producido por DRT3, impidiendo su acumulaci\u00f3n. RecBCD forma parte de las defensas de la bacteria y ayuda a destruir el ADN viral invasor. Algunos virus, como parte de su estrategia de ataque, producen prote\u00ednas que inactivan RecBCD.<\/p>\n\n\n\n “El virus<\/a> intenta desactivar RecBCD porque RecBCD es en s\u00ed mismo una importante defensa antiviral”, explic\u00f3 Sternberg. “Pero al desactivarlo, el virus elimina inadvertidamente el freno a DRT3”.<\/p>\n\n\n\n A medida que se acumula el ADN producido por DRT3, la bacteria deja de crecer, lo que a su vez impide que el virus se replique eficazmente. La c\u00e9lula bacteriana se sacrifica para evitar que el virus se propague a la poblaci\u00f3n circundante.<\/p>\n\n\n\n Se necesitan m\u00e1s investigaciones para determinar c\u00f3mo DRT3 detiene el crecimiento de la bacteria. Los investigadores tambi\u00e9n est\u00e1n interesados \u200b\u200ben investigar si sistemas similares son capaces de escribir diferentes secuencias de ADN.<\/p>\n\n\n\n “Sospecho que esto es solo la punta del iceberg”, dijo Sternberg.<\/p>\n\n\n\n “Dudo que DRT3b sea la \u00fanica enzima capaz de este tipo de s\u00edntesis de ADN no convencional. Queda por ver si existen muchas otras prote\u00ednas que utilicen exactamente este mecanismo de plantilla de amino\u00e1cidos, pero me sorprender\u00eda que la naturaleza lo hubiera inventado solo una vez”.<\/p>\n\n\n\n “En t\u00e9rminos m\u00e1s generales, creo que existe una enorme cantidad de enzimolog\u00eda inexplorada oculta en los sistemas inmunitarios bacterianos”.<\/p>\n\n\n\n Los resultados se han publicado en\u00a0la revista Cell<\/a>.<\/p>\n\n\n\n![\"\"](\"https:\/\/einsteresante.com\/wp-content\/uploads\/2026\/08\/image-53.png\")
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