Algunos microbios del suelo expertos en plantas de reciclaje han desarrollado un gusto por el plástico. Hace unos años, mientras jugaban con uno de estos organismos altamente adaptados, los científicos crearon accidentalmente una enzima mutante, capaz de devorar un 20% más de plástico que su contraparte natural.
Solo dos años después, el mismo equipo se ha vuelto a superar a sí mismo. Combinando una enzima recién descubierta con la versión anterior, han creado una nueva enzima supermutante que descompone eficientemente el PET.
El enorme aumento de la eficiencia podría representar una posible vía para el reciclaje de plástico en el futuro, aunque por el momento, evitar los productos plásticos sigue siendo la forma más eficaz de gestionar nuestra contaminación.
Hoy en día, los desechos plásticos de origen humano han invadido prácticamente todas las grietas de nuestro planeta, y el PET (también conocido como tereftalato de polietileno) es el termoplástico más común de todos, generalmente utilizado en botellas de agua y ropa.
En el mundo natural, este plástico tarda siglos en descomponerse por completo, pero incluso en el poco tiempo que estos productos han existido en nuestro planeta, algunos microbios han descubierto cómo masticarlos en solo unos días.
En 2016, el primero de estos organismos fue descubierto en una planta de reciclaje en Japón: Ideonella sakaiensis. A lo largo de los años, la investigación ha demostrado que secreta una enzima que degrada el plástico llamada PETase para descomponer las botellas de agua de PET.
Ahora, hemos descubierto una segunda y la hemos etiquetado como MHETase. Juntas, las dos enzimas crean la asociación perfecta para destruir el plástico.
Mientras PETase descompone la superficie de los plásticos, los investigadores dicen que la nueva enzima corta las cosas aún más, hasta que todo lo que queda son los bloques de construcción básicos, ofreciendo la promesa de esencialmente reciclar el plástico por completo.
“[Parecía natural] ver si podíamos usarlos juntos, imitando lo que sucede en la naturaleza”, explica el biólogo estructural John McGeehan, quien ha sido parte de la investigación en la Universidad de Portsmouth desde el principio.
La simple mezcla de PETase con la nueva enzima MHETase fue suficiente para duplicar la degradación del PET. Pero cuando los científicos los vincularon físicamente “como dos Pac-men unidos por un trozo de cuerda”, funcionaron aún mejor.
Usando el poderoso sincrotrón Diamond Light Source en el Reino Unido como fuente de intensos haces de rayos X, McGeehan y sus colegas revelaron la estructura de la nueva enzima a través de cristalografía de rayos X, que luego les permitió unir minuciosamente los dos, creando un inseparable dúo.
“Se necesitó mucho trabajo a ambos lados del Atlántico, pero valió la pena el esfuerzo”, dice McGeehan.
“Nos complació ver que nuestra nueva enzima quimérica es hasta tres veces más rápida que las enzimas separadas que se desarrollan naturalmente, lo que abre nuevas vías para nuevas mejoras”.
En la naturaleza, no es inusual que las enzimas secretadas por microbios trabajen juntas, descomponiendo la celulosa, la quitina y otras estructuras celulares resistentes.
“Dado que los sistemas microbianos naturales evolucionaron durante millones de años para degradar de manera óptima los polímeros recalcitrantes, quizás no sea sorprendente, en retrospectiva, que una bacteria del suelo como I. sakaiensis haya desarrollado la capacidad de utilizar […] un sistema de dos enzimas”, escriben los autores.
Al tratar de diseñar formas más rápidas y eficientes de descomponer los desechos plásticos, los investigadores creen que es probable que un cóctel de enzimas demolidoras de plástico sea mejor que simplemente un individuo, y este destructor súper mutante ciertamente podría ser una pieza en ese rompecabezas.
“De cara al futuro, el diseño de sistemas multienzimáticos para la despolimerización de desechos poliméricos mixtos es un área prometedora y fructífera para una investigación continua”, concluye el equipo en su artículo.
Este artículo es una traducción de otro publicado en Science Alert. Puedes leer el texto original haciendo clic aquí.
